Paano itinatayo ang mga istruktura ng protina

Ang modernong biology ay tumagos nang malalim sa kailaliman ng cell - ang "brick" ng mga nabubuhay. Ang isang buhay na cell ay lumitaw sa mga siyentipiko bilang isang maayos na pagsasama ng mas simpleng mga istraktura - lamad, tubo, granula, fibrous formations, na binubuo ng mga inorder na molekula na magkakaugnay sa bawat isa.

Ang pag-aaral ng mga istrukturang biyolohikal, ang kanilang komposisyon at organisasyong molekular, ang kanilang partikular na aktibidad ay naging paksa ng molekular biology.

Ang tagumpay ng huli ay nauugnay sa pangunahin sa pag-decipher ng istraktura ng mga nucleic acid at ang likas na katangian ng namamana na impormasyon. Ang isang molekula ng nucleic acid ay isang linear na pagkakasunud-sunod ng apat na uri ng mga nucleotide na nakaayos sa isang kumplikado ngunit mahigpit na tinukoy na pagkakasunud-sunod, na maaaring ihambing sa regular na pag-aayos ng mga titik sa isang makabuluhang teksto. Tulad ng pagdadala ng isang teksto ng ilang mensahe, ilang impormasyon, ang pagkakasunud-sunod ng mga nucleotide sa isang molekula ng nucleic acid ay naglalaman ng impormasyon tungkol sa mga indibidwal na istraktura ng mga protina na malilikha sa proseso ng pagbuo ng isang organismo.

Ang isang molekulang protina ay isang linear na pagkakasunod-sunod din ng mga elemento ng istruktura, ngunit hindi ang mga nucleotide, ngunit dalawampung uri ng mga amino acid. Ang bawat kumbinasyon ng tatlong mga nucleotide sa isang nucleic acid Molekyul (genetic code) ay paunang natukoy ang pagsasama ng isa o iba pa sa dalawampung mga amino acid. Ang pagkakasunud-sunod ng mga triplet na nucleotide ay tumutukoy sa eksaktong pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa synthesized protein Molekyul.

Ang pagpapatuloy ng na tinatanggap na pangkalahatang paghahambing ng impormasyong genetiko sa nakasulat na teksto, maaari nating sabihin na sa panahon ng synthesis ng protina, ang teksto na nakasulat sa wika ng nucleotide ay isinalin sa wika ng mga amino acid. Ang impormasyong nakapaloob sa teksto ng amino acid ng isang partikular na uri ng protina - iyon ay, ang komposisyon at pagkakasunud-sunod ng mga amino acid na likas dito lamang - tumutukoy sa hugis at pinong panloob na samahan - ang spatial na pag-order ng mga elemento ng istruktura kung saan ang ilang biyolohikal na ito umaasa depende. Kung ang pagkakasunud-sunod na ito ay nabalisa, ang mga protina ng enzyme, halimbawa, nawalan ng kakayahang i-catalyze ang mga reaksyon sa katawan.

Ipinakita ng mga pag-aaral na ang ilang mga pag-andar ng isang protina ay direktang isinagawa ng mga asosasyon ng mga pangkat ng kemikal na matatagpuan sa ilang mga rehiyon ng isang inorder na molekula ng protina - tiyak na mga sentro ng pagganap. Kapag nabulabog ang pagkakasunud-sunod - halimbawa, natutunaw ang isang molekulang protina - pagkatapos ay ang mga kombinasyon ng mga pangkat ng kemikal ay nagkakaroon ng pagkakataon na baguhin ang kanilang pag-aayos, magkalat at gumaganang mga sentro na tumigil sa pag-iral.

Kaya, ang pagsasalin ng wikang nukleotide sa wika ng mga amino acid ay hindi lamang isang pagsasalin. Ang mga titik ng amino acid ay mas mayaman sa nilalamang physicochemical kaysa sa mga nukleotide. At sa pangkalahatan, ang impormasyong dinala ng isang molekula ng protina ay panimula naiiba mula sa impormasyong nucleotide, dahil tinutukoy nito ang pagiging tiyak ng istraktura ng mga molekulang protina at ang kanilang mga subtlest na biological function.

Ang isa pang paghahambing ay maaaring gawin mula sa larangan ng teknikal. Ang impormasyon na nilalaman sa mga nucleic acid ay tulad ng mga blueprint mula sa kung aling mga bahagi ang gawa at binuo sa isang tukoy na pagkakasunud-sunod. Ang isang molekulang protina ay isang binuo mekanismo, at ang impormasyong nakapaloob sa pagkakasunud-sunod ng mga amino acid nito ay ang programa ng mismong mekanismo.

Sa isang buhay na cell, ang karamihan sa mga protina ay hindi gumagana sa isang libreng estado, ngunit bilang mga bahagi ng mga kumplikadong istraktura - balanseng at kinokontrol na mga system, kung saan ang bawat protina ay may isang tiyak na lugar at isang tiyak na bahagi sa pangkalahatang pagpapaandar ng pisyolohikal. Ang pagtatayo ng mga kumplikadong istraktura ng cell ay isang dialectical na paglipat mula sa larangan ng kimika (na dapat isama ang paggana ng mga indibidwal na mga molekula ng protina) sa larangan ng biology.

Ang mga kumplikadong biyolohikal na istraktura, bilang karagdagan sa mga protina, ay naglalaman din ng mga lipid, karbohidrat at iba pang mga sangkap.Gayunpaman, sa pagtatayo ng mga kumplikadong intracellular na istraktura, ang papel ng mga sangkap na ito ay hindi ang nangunguna.

Sa likas na katangian ng kanilang istrakturang kemikal, ang mga carbohydrates at lipid ay hindi maaaring maglaman ng napakalaking halaga ng impormasyon na kinakailangan para sa naturang konstruksyon. Ang pinakamahalagang papel na ginagampanan dito ay kabilang sa mga tukoy na protina.

Sa gayon, kinumpirma at detalyado ngayon ng molekular biology ang kilalang posisyon ng F. Engels tungkol sa mga protina bilang batayan ng buhay. Sa mga protina, kung saan ang mga iba't ibang mga molekula ay itinayo mula sa mga elemento ng istruktura na may iba't ibang mga katangian, kung saan ang katumpakan ng isang natatanging samahan ay pinagsama sa kakayahang umangkop at kaplastikan, ang kalikasan ay natagpuan ang isang pambihirang materyal na ginawang posible upang lumikha ng isang mas mataas, biological na porma ng paggalaw ng bagay
Ang mahigpit na organisasyong molekular ng mga biological na istraktura ay pangunahing natutukoy ng mga kakaibang katangian ng pakikipag-ugnayan ng mga protina. Ang kanilang mga molekula ay konektado nang pili: bawat isa ay may mahusay na natukoy na mga kapitbahay. Maaari itong maging mga molekula na magkapareho sa isang ito, o naiiba mula rito. Ngunit sa anumang kaso, ang mga kapitbahay ay "nai-program", naitakda at hindi maaaring maging iba. Ang kawastuhan ng samahan ay lalong pinalala ng katotohanang ang mga protina na hindi pareho sa spatial configure, na may magkakaibang matatagpuan na mga pangkat ng kemikal, ay konektado sa bawat isa sa isang oriented na paraan: hindi sapalaran, ngunit lamang sa ilang mga lugar ng kanilang mga ibabaw. Ang mga lugar ng pakikipag-ugnay na ito ay may istrakturang chemically upang magbigay ng mapagkakatiwalaan at walang error sa pagpili ng bonding. Tinatawag silang mga tiyak na lugar ng pakikipag-ugnay, o tukoy na mga sentro.

Ang pagkakaroon ng mga tukoy na sentro ay isang pangkaraniwang pag-aari ng mga protina na nagsasagawa ng dalubhasang pagpapaandar ng biological. Ito ang "mga gumaganang organo" ng mga molekula ng protina. Dahil sa mga espesyal na tukoy na sentro, pumipili ang mga protina ng enzyme ng mga sangkap, ang mga catalista ng pagbabago ng kemikal na kung saan ay mga protina ng antitoxin, nagbibigkis ng mga lason, atbp.

Ang isang sistema ng mga pakikipag-ugnayan ay isinaayos sa pagitan ng mga pangkat ng kemikal ng isang tukoy na sentro at isang kasosyo na molekula kapag nagkontak sila. Kasama rito, una, ang pagkahumaling ng electrostatic sa pagitan ng mga pangkat na may kabaligtaran na singil sa kuryente; pangalawa, ang tinatawag na hydrogen bond sa pagitan ng mga electrically polar group; at, sa wakas, pangatlo, mga "hydrophobic" na bono - mga pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga hindi-polar na pangkat (mga pangkat na itinulak ng tubig). Bilang isang patakaran, ang matatag na mga bono ng kemikal ay hindi lumitaw dito, dahil ang bawat isa sa mga nakalistang pakikipag-ugnayan ay mahina. Ngunit sa kabuuan, ang sistema ng isang tukoy na sentro ay nagbibigay ng sapat na lakas para sa koneksyon ng mga molekula.

Ang nabanggit na pagpili ng pagkilos ng mga tukoy na sentro ay nakamit dahil sa pagsusulat sa komposisyon at paglalagay ng mga pangkat ng kemikal sa pinakasentro at sa kasosyo na molekula - ang tinaguriang pagkumpleto. Ang anumang kapalit o paggalaw ng mga pangkat ay nangangahulugang isang paglabag sa pantulong ™. Malinaw din na ang isang tukoy na sentro ay hindi lamang isang gumaganang mekanismo, kundi pati na rin ang isang cipher na nagpapahintulot sa isang molekulang protina na "kilalanin" ang kasosyo nito sa maraming iba pang mga molekula, kahit na ang mga may malaking pagkakapareho sa kapareha na ito.

Ang konsepto ng mga tukoy na sentro ay sumasalamin lamang sa pangkalahatang katangian ng mga mekanismong pang-andar na likas sa mga protina. Ang mga tiyak na pag-andar ng mga protina, ang istraktura at mga reaksyon ng kanilang mga tukoy na sentro ay mananatiling isang lugar ng agham kung saan halos lahat ay mananatiling dapat gawin. Nalalapat din ito sa mga proseso ng pagbuo ng supramolecular biological na istruktura.

Ang ilang mga biyolohikal na istraktura ay lubhang kumplikado. Tulad nito, halimbawa, mga lamad na may * mga enzymatic complex. Ang pagpupulong ng mga naturang istraktura ay isinasagawa, tulad ng ipinakita ng data ng iba pang mga pag-aaral, ng isang malaking sistema ng maraming mga sangkap ng protina.Ang pakikilahok ng maraming mga protina sa gawaing ito ay, maliwanag, hindi direkta lamang - lumahok lamang sila sa proseso ng paglikha ng isang istraktura, ngunit hindi kasama sa komposisyon nito. Ipinapalagay na may mga tiyak na mga enzyme sa mga accessory protein na ito.

Sa kabilang banda, may mga biological na istraktura na may isang simpleng istraktura. Halimbawa, ang iba pang mga fibrous na istraktura ay itinayo mula sa isang uri lamang ng mga molekula ng protina.

Sa isang bilang ng mga kaso sa mga laboratoryo posible na mabulok ang mga simpleng istrukturang biological sa kanilang mga indibidwal na elemento - protina at iba pang mga molekula. Sa ilalim ng naaangkop na mga kondisyon sa kapaligiran, ang mga elementong ito ay muling pinagsama ng kanilang mga sarili sa tamang pagkakasunud-sunod at muling likhain ang orihinal na istraktura. Ang proseso ng muling paggawa ay karaniwang tinutukoy bilang self-assemble. Ang isang bilang ng mga pangkat ng pagsasaliksik kapwa sa ibang bansa at sa ating bansa ay nag-aaral ng mga mekanismo nito. Ang isa sa nasabing pangkat ay ang Laboratory of Protein Structures and Function ng Institute of Biochemistry, kung saan pinag-aralan ang self-assemble ng fibrin fibers.
Ang Fibrin ay isang fibrous protein na lilitaw sa dugo kapag nag-coagulate ito. Ang pagbuo ng isang tuluy-tuloy na network ng mga hibla nito ay nagiging likidong dugo sa isang pinagsama na gelatinous mass. Ito ay salamat sa hindi pangkaraniwang bagay na ito na ang pagdurugo ay tumitigil pagkatapos ng mga sugat - ang dugo sa nasirang ibabaw ng katawan ay namuo.

Sa kanais-nais na mga kondisyon para sa katawan sa dugo na nagpapalipat-lipat sa mga buo na sisidlan, mayroong isang natutunaw na pauna ng fibrin - ang protina fibrinogen. Kapag nasira ang mga daluyan ng dugo, nagsisimula ang isang espesyal na kumplikadong sistema ng mga protina upang makabuo ng enzyme thrombin, na dumidikit sa apat na maliliit na partikulo na tinawag na fibrin peptides mula sa isang malaking fibrinogen Molekyul. Nawala ang mga ito, ang fibrinogen ay nagiging fibrin-protein, ang polimerisasyon (koneksyon sa bawat isa) ng mga molekula na bumubuo ng mga hibla.

Ang mga monomeric fibrin Molekyul na polimerize na may isang mahigpit na katangian ng pag-order ng lahat ng mga proseso ng pagpupulong ng sarili.

Ang mga pang-eksperimentong pag-aaral ng mga proseso ng pagpupulong ng sarili ay nangangailangan ng mga solusyon
kaukulang monomeric protein Molekyul Ang kanilang mapagkukunan ay halos palaging natural na supramolecular na mga istraktura, kung saan ang mga monomer ay higit pa o mas kaunting "nakakabit". Ang pagiging kumplikado at kahirapan sa pagkuha ng mga paunang solusyon sa monomeric mula sa mga istrukturang ito ay ang hindi tumpak na "pagtatanggal" ay maaaring makapinsala sa marupok na mga molekula ng protina.

Samakatuwid, ang unang problema na lumitaw bago ang mga siyentista na nagsimula sa pag-aaral ng mga proseso ng pagpupulong ng sarili ay tiyak na ang "pagtanggal" ng mga biological na istraktura. Sa bawat indibidwal na kaso, ang isa ay kailangang maghanap ng mga pamamaraan ng pagkilos na tukoy para sa bawat istraktura, na kung saan ay mabisang masisira ang mga bono sa pagitan ng mga nasasakupan nitong monomer at hindi magiging sanhi ng anumang pinsala sa mga monomer mismo. Para sa fibrin, hindi posible sa mahabang panahon upang makahanap ng isang ganap na kasiya-siyang paraan ng agnas ng mga polymer fibers nito. Ang mga solusyon ng urea na paunang iminungkahi para sa hangaring ito, at pagkatapos ay ang sodium bromide, ay hindi epektibo. Noong 1965 lamang, ang isang empleyado ng aming laboratoryo sa TV na Varetskaya ay bumuo ng isang pamamaraan na ganap na nasiyahan ang lahat ng mga kinakailangan batay sa paggamit ng mga dilute solution ng acetic acid sa temperatura na malapit sa 0 ° C. Ang mga monomeric fibrin na molekula na nakuha sa ganitong paraan ay palaging may pareho mga pag-aari, kopyahin mula sa eksperimento hanggang sa karanasan. Ang nakaraang mga pamamaraan ng agnas ng fibrin sa mga solusyon ng urea o sodium bromide ay hindi nagbigay ng tulad ng pagiging matatag ng mga pag-aari: iba't ibang mga sample ng monomeric protein na nakuha sa kanilang tulong ay naiiba, halimbawa, ng iba't ibang mga rate ng polimerisasyon.

Kapansin-pansin, kapag ang isa pang protina, ang istruktura na protina ng mitochondria, ay nakuha sa isang natunaw na estado, ang pinakamahusay na mga resulta (tulad ng natapos ng mga siyentipikong Amerikano na pinag-aaralan ang pagpupulong ng sarili ng mga istrukturang ito) ay nagbibigay din ng isang cooled dilute solution ng acetic acid.

Ang mga proseso na kasangkot sa self-assemble ng mga istruktura ay pinag-aaralan sa iba't ibang paraan.Ang isa sa mga pamamaraang ito ay isang sistematikong pag-aaral ng mga resulta ng pag-impluwensya sa kurso ng proseso ng ilang mga sangkap.

Halimbawa, ang isang pagkaantala sa fibrin polimerisasyon ay maaaring sanhi kung ang paunang solusyon sa monomer ay nahantad sa isang may tubig na solusyon ng mga inorganic na asing-gamot, sa partikular na sodium chloride. Sa loob ng mga limitasyon ng mababang mga konsentrasyon ng asin - hanggang sa 2-3% - ang pagkaantala sa polimerisasyon ay mas malakas, mas malakas ang solusyon.

Anong impormasyon ang ibinibigay ng katotohanang ito?

Alam na ang mga asing-gamot sa may tubig na solusyon ay umiiral sa anyo ng mga ions na nagdadala ng positibo at negatibong mga singil sa elektrisidad. Ang kahusayan ng electrostatic ng mga ion ng asin ay karaniwang tinatayang ng isang espesyal na dami - lakas ng ionic, na isinasaalang-alang ang konsentrasyon ng solusyon at ang laki ng pagsingil ng mga ions nito. Ang likas na kemikal ng mga indibidwal na mga ion ng asin ay walang kaugnayan sa kasong ito. Ang pagkaantala ng polimerisasyon ay pangunahin na natutukoy ng lakas ng ionic ng asin na idinagdag sa solusyon ng monomeric protein. Ipinapakita nito na ang epekto ay higit sa lahat electrostatic sa likas na katangian. Malinaw na ang mga ions screen ng asin ("pagsusubo") ang mga singil sa kuryente ng mga monomeric fibrin na mga molekula - isang pangyayari na nagpapahiwatig lamang na ang kanilang mga singil sa kuryente ay kasangkot sa mekanismo ng pumipili na koneksyon ng mga molekulang protina. Sa ilalim ng normal na kondisyon - sa kawalan ng pagkagambala mula sa electrostatically charge salt ions - positibo at negatibong singilin ang mga ionic group, komplimentaryong matatagpuan sa mga tukoy na sentro, dapat makaakit ng mga molekula sa bawat isa.

Ang mas detalyadong mga pag-aaral na isinagawa sa aming laboratoryo ni EV Lugovskii ay nagpakita na, kasama ang pangkalahatang epekto sa pag-screen ng lakas ng ionic, may isa pang epekto ng mga asing-gamot, na kung saan ay malakas na nakasalalay sa likas na kemikal, sariling katangian ng mga ions at natutukoy ng kanilang kakayahang ikabit sa isang protina. Ang pagkakabit ng isang ion sa isang tukoy na sentro, tila, ay nagpapakilala ng isang karagdagang kaguluhan sa gawain nito.

Inimbestigahan ni E.V Lugovsky ang epekto ng mas mataas na konsentrasyon ng asin sa polimerisasyon. Ito ay naka-out na ang ilang mga asing-gamot matalim pagkaantala, habang ang iba, sa kabaligtaran, mapabilis ang polimerisasyon. Kaya, halimbawa, dalawang magkakaugnay na asing-gamot, sodium chloride at bromide, kumilos nang salungat: ang una ay nagpapabilis, at ang pangalawa ay naantala ang proseso. Tulad ng bromide, ngunit kahit na mas malakas, kumikilos ang sodium iodide, tulad ng chloride, na may magkakaibang lakas - kung minsan mas malakas, pagkatapos ay mahina - kumikilos ang mga sulpate, pospeyt at ilang iba pang mga asing-gamot.

Ito ay naka-out na sa pamamagitan ng lakas ng nakakabilis na epekto sa polymerization ng fibrin, ang mga asing-gamot ay nakaayos sa isang hilera na kasabay ng matagal nang itinatag at kilalang hilera para sa "salting out" (ulan) ng mga protina sa mga solusyon na may mataas konsentrasyon ng asin. Gayunpaman, sa mga eksperimento na may fibrin polimerisasyon, ang totoong pag-aalis ay hindi pa nagaganap, dahil ang proseso ay pinag-aralan sa mga konsentrasyon ng asin na hindi pa rin nakakaabot sa pag-aasin ng mga. Bilang karagdagan, sa panahon ng pag-aalis ng asin, ang mga protina ay idineposito sa anyo ng isang walang hugis na masa, at sa inilarawan na kaso, nabuo ang mga normal na fibrin fibers - maaari silang makita gamit ang isang phase contrad microscope.

Maraming mga pag-aaral ang natagpuan na ang likas na hilig ng isang protina sa pag-aasin ay pinahusay ng pagkakaroon ng mga molekula nito ng mga di-polar na pangkat na malapit sa ibabaw nito at nakikipag-ugnay sa kapaligiran. Ang mas maraming mga naturang mga grupo, mas mababa ang konsentrasyon ng solusyon ng asin, sapat para sa pag-aalis ng protina.

Ang mga kilalang posisyong ito ay maaaring magamit upang ipaliwanag ang mga resulta ng aming eksperimento, kung saan, walang alinlangan, ang isang epekto ng pag-aalis ay ipinakita, na nagpapahiwatig na ang isang monomeric fibrin na molekula ay dapat maglaman ng isang malaking bilang ng mga di-polar na grupo sa ibabaw nito. Ngunit wala kaming tunay na pag-aalis. Ang epekto ng salting-out ay ipinakita lamang sa pagpabilis ng tiyak na polimerisasyon. Maaari lamang itong ipaliwanag sa pamamagitan ng ang katunayan na ang mga di-polar na pangkat ay mga pantulong na sangkap ng isang tukoy na sentro ng protina na molekula.

Sa gayon, ang mga pag-aaral ng epekto ng mga solusyon sa asin sa fibrin polimerisasyon ay nagpapakita na ang parehong mga pakikipag-ugnayan sa electrostatic at mga pakikipag-ugnayan na "hydrophobic" sa pagitan ng mga di-polar na pangkat ay kasangkot sa proseso ng pagpupulong ng fibrin sa sarili. Ang data ng iba pang mga pag-aaral ay nagpapahiwatig na ang pangatlong uri ng pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga molekula ng protina ay kasangkot din - mga bono ng hydrogen.

Bumaling tayo ngayon sa fibrinogen, ang tagapagpauna ng fibrin. Ang mga molekula nito ay may kakayahang mag-polymerize din upang makabuo ng mga hibla na tulad ng fibrin. Samakatuwid, ang mga fibrinogen monomer ay mayroon ding mga tukoy na sentro. Gayunpaman, ang kanilang polimerisasyon ay nangangailangan ng mga espesyal na kundisyon at, sa partikular, isang mataas na lakas ng ionic ng solusyon. Kung ang pagtatanggol ng mga singil sa kuryente ay nakakaantala ng polibrisasyon ng fibrin, kung gayon, sa kabaligtaran, ito ay isang paunang kinakailangan para sa pagsasama-sama ng mga fibrinogen monomer sa kadena. Ngunit sumusunod na ang lokasyon ng mga singil sa kuryente sa isang tukoy na sentro ng fibrinogen Molekyul ay hindi kanais-nais para sa polimerisasyon at dapat itong isagawa sa pamamagitan lamang ng pakikipag-ugnayan ng mga pangkat na kemikal na walang singil sa kuryente.

Ang mga fibrin peptide, na may cleavage kung saan ang fibrinogen Molekyul ay nagiging isang monomeric fibrin Molekyul, nagdadala ng mga negatibong singil sa kuryente. Maliwanag, ang kanilang pagtanggal ay ang salik na nagbabago sa system ng mga singil sa isang tukoy na sentro at lumilikha ng pagkakumpleto.

Kapansin-pansin, ang isa sa mga uri ng pagdurugo, isang malubhang namamana na sakit, ay sanhi ng isang pagbabago ng pagbabago sa fibrinogen, kung saan nawala ang protina na ito ng positibong singil malapit sa mga punto ng cleavage ng fibrin peptides. Ang huli, tulad ng sa normal na kaso, ay natanggal, ngunit ang thrombin ay hindi na nagiging sanhi ng pagsasaaktibo ng fibrinogen, (Tulad ng ipinakita sa diagram, ang pagsasaaktibo ay binubuo sa ang katunayan na ang isang malapit na positibong singil ng isang tukoy na sentro ay inilabas mula sa pag-neutralize ng epekto ng fibrin peptide Kung walang naturang singil, kung gayon ang pag-cleavage ng fibrin peptide ay magiging walang kahulugan: ang pag-activate ay hindi nangyari.)

Ang ilang mga fragment ng fibrinogen o fibrin ay nailalarawan sa mga may sira na tukoy na mga sentro, na, gayunpaman, ay may kakayahang pili na makipag-ugnay sa monomeric fibrin. Ang mga nasabing mga fragment ay maaaring makuha sa pamamagitan ng pagkasira ng mga protina na ito sa pamamagitan ng mga enzyme. Sa mga eksperimento sa kanila, madaling obserbahan kung gaano aktibo ang mga fragment, nakikipag-ugnay sa fibrin, nakakagambala sa pagpupulong ng mga hibla. Ito ay tiyak na tulad ng mga eksperimento - ang paggawa at pag-aaral ng mga aktibong fragment - na kasalukuyang ginagawa ng aming laboratoryo. Inaasahan na sa pamamagitan ng pag-aaral ng istraktura at mga pumipiling reaksyon ng mga fragment na ito, mas mauunawaan natin kung paano ang mga protina mismo ay binuo at gumagana.

Ang pagkakumpleto ng mga ionic group, na gumaganap ng napakahalagang papel sa self-assemble ng fibrin, ay, tila, mahalaga rin sa self-assemble ng iba pang mga biological na istruktura. Ang bahagi ng enerhiya ng mga electrostatic bond sa kabuuang halaga ng enerhiya ng pakikipag-ugnay ng mga nag-uugnay na molekula ay marahil ay hindi malaki. Mas mahalaga para sa koneksyon ng mga molekula ay ang mga "hydrophobic" na bono. Ngunit ang mga ionic group ay maaaring mapabilis ang self-assemble. Ang mga singil sa electrostatic ay maaaring makipag-ugnay sa isang medyo mahabang distansya. At ang kanilang pangmatagalang aksyon na nagpapangyaring, marahil, na "mag-imbestiga" sa kapaligiran, upang makilala ang nais na kasosyo at makipag-ugnay sa kanya sa isang oriented na pamamaraan.
Ang kumpletong pamamaraan ng pagbuo ng fibrin, na nagsisimula sa fibrinogen, ay nagsasama ng enzyme thrombin, na nailalarawan sa pamamagitan ng kamangha-manghang pinong pagpili. Sa ilalim ng mga kundisyon na katangian ng pagkilos nito, hindi ito nakakaapekto sa maraming "banyagang" mga protina sa lahat. Gumagawa lamang ito sa fibrinogen, at gumaganap lamang ito ng isang lubos na tiyak na pag-andar: nakakabit ito ng fibrin peptides mula rito. Ang gawaing ito ng thrombin ay kinakailangan at sapat para sa pagbuo ng monomeric fibrin.

Ipinapahiwatig nito na sa panahon ng pagpupulong ng mga napaka-kumplikadong istraktura, na nagaganap sa maraming mga yugto, ang mga tukoy na mga enzyme, tulad ng thrombin, ay dapat ding kumilos.Madaling isipin ang sumusunod na pagkakasunud-sunod ng mga reaksyon: isang pauna na protina na inilaan, halimbawa, upang lumahok sa dalawang reaksyon ng pagpupulong, pinapagana ng unang enzyme at pinagsasama sa isang tukoy na kasosyo; ginagawang magagamit ito para sa pangalawang enzyme at kasunod na tiyak na pagkakabit ng pangalawang kapareha. Posible na ito ang tiyak na mekanismo ng pag-aayos ng mga biological na istraktura, na ang pagkakumplikado ay hindi kasama ang posibilidad ng direktang pagpupulong.

Sa mga intermediate na yugto ng pagpupulong ng mga kumplikadong istraktura, ang mga enzyme ay maaaring hindi lamang mga tool para sa pag-aktibo. Ang kanilang pagkilos ay maaaring baguhin ang pangkalahatang mga katangian ng mga protina. Halimbawa, ang isang tiyak na protina, na "naka-embed" na sa isang istraktura, ay maaaring maging isang hindi matutunaw na bahagi nito, na nawala ang isang makabuluhang bahagi ng mga hydrophilic na bahagi nito dahil sa mga enzyme. Siyempre, ang naturang pamamaraan ay hindi ibinubukod ang iba, na nagpapahiwatig ng posibilidad ng pagkakaroon ng mga protina ng carrier na naghahatid ng mga hindi matutunaw na protina sa lugar ng pagpupulong.

Bilang pagtatapos, dapat pansinin na ang pag-aaral ng mga proseso ng pagpupulong ng supramolecular biological na istruktura ay isang patlang na puno ng hindi malinaw at kumplikadong mga katanungan. Samakatuwid, sa yugtong ito ng pag-unlad na ito, ang impormasyon tungkol sa mga proseso na nagaganap sa ganoong simpleng mga sistema tulad ng sistema ng pagbuo ng mga fibrin fibers ay lalong kawili-wili at kapaki-pakinabang.

V. Belitser

Katulad na mga publication

Mga impulses sa neural at RNA

Ang kapanganakan ng molekular biology

Paano "bumuo" ng isang Molekyul?